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Spectrométrie de masse biostructurale


Permanents : Frédéric Halgand (CR), Filippo Rusconi (CR), Guillaume van der Rest (PR)

Les activités de notre équipe visent principalement la caractérisation de biopolymères (structures tertiaires et quaternaires, modification post-traductionnelles, site radicalaire, …) et de mécanismes réactionnels (fragmentations de peptide induites par collision (CID) ou par capture ou transfert d’électron (ECD / ETD)). Pour cela nous utilisons les spectromètres de masse haute résolution (FT-ICR) et dotés de la mobilité ionique (Q-TOF avec TWIMS) pour caractériser la structure de ces biomolécules. Cette instrumentation unique nous ouvre la possibilité de faire de la fragmentation de systèmes protéiques entiers (approches top-down), de caractériser des complexes multimériques conservés intacts en phase gazeuse par ionisation en conditions natives (native-ESI), ou d’utiliser le pouvoir séparateur de la mobilité ionique pour séparer des isomères de position pour des modifications post-traductionnelles sur des échantillons biologiques. Le groupe peut également mettre en oeuvre ces approches après marquage de l’accessibilité au solvant par des échanges hydrogène-deutérium d’amide (HXMS), que ce soit par des approches bottom-up classiques, où la mobilité ionique apporte un pouvoir séparateur important, ou par des approches top-down reposant sur la très haute résolution.


Mots-clefs : Spectrométrie de masse, mobilité ionique, peptides, protéines, modifications post-traductionnelles, échanges H/D, complexes supramoléculaires.