Nos tutelles

CNRS

Rechercher





Accueil > Recherche > BioPhysique > Dynamique et fonctionnement de protéines rédox et Stress oxydant > Métallo- et Flavoprotéines d’intérêt thérapeutique

Métallo- et Flavoprotéines d’intérêt thérapeutique


Relation structure-fonction- dynamique des flavohémoprotéines

Certaines flavoenzymes comme les flavohémoglobines ou les homologues bactériens et fongicides du flavocytochrome b2 sont impliquées dans la virulence de certains pathogènes. Plusieurs structures cristallographiques des flavohémoprotéines montrent que certaines flavo- et flavohémoenzymes adoptent différentes conformations selon les circonstances, soulevant des questions fondamentales sur la relation dynamique-activité biologique chez ces protéines. Pour répondre à ces questions mais aussi pour avancer vers une meilleure compréhension de l’activité catalytique et du rôle physiologique de ces enzymes, nous associons des études cinétiques et structurales de variants des flavohémoglobines et du flavocytochrome b2 par des techniques de spectroscopies résolues en temps, de radiolyse et de photolyse disponibles au Laboratoire de Chimie Physique. Des approches théoriques complètent ces études en collaboration avec A. de la Lande (axe transversal SYmbiose).

Absentes chez l’homme, elles constituent ainsi des cibles attractives pour l’identification de nouvelles classes d’inhibiteurs en ciblant la flexibilité des protéines pour atténuer la virulence des pathogènes.

Coll N. Cenas (U. de Vilnius, Lituanie, PHC Gilibert), B. Jaouadi (CNRS-DGRS, Tunisie), N. Marzouki (INSAT, Tunisie), U. Ermler (MPIBP, Francfort, Allemagne), B. Guigliarelli (BIP, Marseille).}

Anciens membres : Myriam Moussaoui, Yasmine Ressaissi (Ing.), Emna El Hammi, Aymen Ezzine